Chimica fisica di latte e derivati

Differenze nella coagulazione presamica di latte equino e bovino

Il meccanismo di coagulazione nel latte equino non è ancora ben chiarito e le proteine target della chimosina sconosciute. Per scoprire le proteine coinvolte, la coagulabilità di latte equino tramite chimosina di vitello è stata esaminata mediante analisi proteomica con e senza gel e comparata a quella del latte vaccino. L’analisi RP-HPLC del latte bovino ed equino ha evidenziato il rilascio di peptidi diversi dopo l’incubazione con chimosina. I principali peptidi prodotti dal latte equino sono stati identificati mediante spettrometria di massa come frammenti di κ-caseina come confermato anche per elettroforesi bi-dimensionale.

L’analisi in gel bidimensionale del latte equino ha consentito di discriminare tra le diverse singole proteine e ha fornito informazioni sulla gamma di isoforme di ogni proteina ottenute a seguito di modificazioni posttraduzionali, oltre a identificare per la prima volta diverse isoforme della κ-caseina. Rispetto al latte bovino, le isoforme della κ-caseina nel latte equino non sono risultate coinvolte nella coagulazione indotta dalla chimosina. L’intensità delle macchie della κ-caseina equina è diminuita a seguito dell’aggiunta di chimosina, ma a un ritmo più lento di quello della κ-caseina bovina.

Bibliografia

T. Uniacke-Loweet al., Univ. College, Cork, Proteomic Platform, iRCM, CEA e INRA, Montpellier p. (2839-2850); Journal of Agricultural and Food Chemistry, vol. 61, n. 11 (2013)

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