Complessi b-lattoglobulina/acidi grassi: proprietà di legame, strutturali e biologiche
di S. Le Maux et al., INRA, Umr1253 Stlo, Agrocampus Ouest, Umr1253 Stlo e Teagasc Food Research Centre (p. 409-426)
Concentrandosi sui complessi acidi grassi/β-lattoglobulina (β-lg), il lavoro rivede le relazioni struttura-funzione alla luce dello stato strutturale della proteina (aggregati di proteine native contro proteine non native). Dopo una breve descrizione della struttura nativa della β-lg, vengono riesaminate le sue proprietà leganti (localizzazione dei siti di legame, stechiometria e affinità) e il modo d’interazione che influenza le proprietà biologiche della proteina e del ligando. Si analizzano anche le proprietà di legame delle forme aggregate della β-lg non native generate in genere durante la trasformazione industriale. I cambiamenti strutturali modificano la stechiometria e l’affinità della β-lg per gli acidi grassi e di conseguenza le funzioni biologiche del complesso. Infine, vengono affrontate le proprietà di legare gli acidi grassi di altre proteine del siero di latte (α-lattoalbumina, albumina bovina) e alcune proprietà biologiche dei complessi. Queste proteine influenzano i complessi β-lg/acidi grassi nel siero a causa della loro competizione con la β-lg per gli acidi grassi.
Bibliografia
Dairy Science & Technology, vol. 94, n. 5 (2014)
