La produzione e la secrezione di latte caratterizzano i mammiferi da quasi 200 milioni di anni. Tra le proteine comuni ai latti delle diverse specie di mammiferi, le caseine mostrano in genere una forte conservazione lungo l’albero evolutivo. Un’eccezione è rappresentata dalla k-caseina. Proteina che stabilizza le micelle caseiniche nel latte, impedendone la precipitazione. Una chiara differenziazione di questa caseina tra le diverse specie ha riguardato il suo punto isoelettrico. Ossia il valore di pH al quale la k-caseina presenta una carica elettrica netta nulla. Condizione che normalmente corrisponde alla minima solubilità della proteina stessa e che, tra altri fattori, contribuisce alla formazione di un coagulo caseinico durante la fermentazione lattica. Passaggio fondamentale nella preparazione dei latti fermentati e dei formaggi (per questo detti) a coagulazione acida.
Questa divergenza evolutiva, conseguente a specifiche modifiche nella sequenza amminoacidica, caratterizza in particolare il punto isoelettrico della k-caseina vaccina e umana: acido il primo, basico il secondo. Una difformità che sarebbe stata determinata dalle differenze di pH e compartimentazione del sistema gastrointestinale tra le due specie di mammiferi.
Questo adattamento in realtà non sarebbe l’unica spinta evolutiva per i cambiamenti selettivi nel punto isoelettrico della k-caseina. Probabilmente determinati anche dalla necessità di mantenere omologhe funzionalità biologiche di questa proteina lungo il tratto digerente del neonato. La modifica del punto isoelettrico (e quindi della stabilità delle micelle) comporta la possibilità per gli enzimi digestivi di idrolizzare selettivamente la k-caseina solo in peculiari condizioni fisiologiche, proprie del sistema digerente dei diversi mammiferi. Che si sono quindi evoluti per produrre latti che soddisfano i fabbisogni dei neonati anche attraverso la capacità dei peptidi, rilasciati durante la digestione, di modulare importanti effetti biologici. Per esempio, la variazione del punto isoelettrico della k-caseina influenzerebbe il rilascio di peptidi ad attività oppioide durante la digestione gastrointestinale.
Le caratteristiche delle caseine presenti nei latti dei mammiferi dimostrano quindi come le divergenze evolutive che le caratterizzano siano il risultato di un adattamento anche funzionale. Che rivela come il differente percorso evolutivo di ogni specie di mammifero abbia (in)direttamente influenzato anche la bioattività del latte di quella specie. Il risultato è un’incredibile eterogeneità funzionale delle caseine. Con indubbi riflessi anche pratici. Sia per meglio comprendere le proprietà coagulative del latte. Quanto per chiarire il ruolo biologico delle proteine di latte e derivati nell’ambito della nutrizione umana.
