La glicosilazione proteica, catalizzata da glicosiltransferasi nel reticolo endoplasmatico, lega glicani (Man, GlcNAc, GalNAc, Gal, Fuc, Neu5Ac) attraverso legami N‑ o O‑glicosidici con residui di Asn/Ser/Thr, generando glicoproteine di diversa complessità.
Le modifiche modulano struttura, carica e conformazione proteica, influenzando stabilità termica, solubilità, interazioni con microrganismi e recettori mucosali, funzioni immunitarie e proprietà tecnologiche.
Le principali proteine glicosilate del latte vaccino includono la κ‑caseina, O‑glicosilata e fosforilata, in cui i glicani formano “catene ramificate” che aumentano la carica negativa delle micelle, stabilizzano la dispersione collidale, modulano la coagulazione gastrica, e influenzano la formazione della cagliata e il rilascio dei GMP durante la coagulazione presamica.
La N‑glicosilazione della lattoferrina varia con la lattazione ed è essenziale per legame con il ferro, solubilità, resistenza proteolitica e attività antimicrobiche.
Nell’α‑lattoalbumina, coinvolta nella sintesi del lattosio, i pochi N‑glicani influenzano ripiegamento, attività enzimatica e proprietà antibatteriche. Nella lattoperossidasi, enzima N‑glicosilato, i glicani modulano stabilità e interazioni molecolari, con implicazioni per il sistema antimicrobico.
Le immunoglobuline (IgG, IgA, IgM) presentano N‑ e O‑glicani: fucosilazione e sialilazione regolano affinità, citotossicità anticorpo‑dipendente e attività immunomodulante.
Le proteine della membrana del globulo di grasso (MFGM) (MUC‑1, butirofilina, lattaderina, CD36) proteggono la membrana dalla proteolisi, agiscono da “esche” anti‑patogeni e influenzano secrezione lipidica e interazioni con il microbiota.
Riferimenti bibliografici: Collegamento tra glicosilazione e proprietà funzionali e benefiche per la salute delle proteine del latte di B.H. Nadugala et al., ProviCo Australia, CSIRO Agricultural and Nutrition e Univ. of Melbourne, International dairy Journal, First view 8 maggio 2026 – doi.org/10.1016/j.idairyj.2026.106683
