L’enzima estratto da Lactobacillus helveticus ATCC 15009 è stato utilizzato per idrolizzare la β-caseina e il rilascio enzimatico dei dodici peptidi X-Pro e X-Pro- Pro è stato monitorato nel tempo per analisi LC-MS a fase inversa dopo dansilazione dei campioni. Ciò ha consentito la separazione e quantificazione degli isomeri strutturali isoleucina-prolina e leucina-prolina. Tutti i peptidi hanno dimostrato effetti inibitori sull’enzima di conversione dell’angiotensina (ACE) in reazione in vitro.
La resa teorica di ciascun peptide è stata calcolata e confrontata con la quantità massima ottenuta durante l’idrolisi. Il più alto rendimento (10,44%, 1,65 mg/L) è stato osservato per il dipeptide alanina-prolina X-Pro, mentre isoleucine-proline-proline (IPP) e valine-proline-proline VPP hanno presentato rendimenti molto più bassi. Inoltre, sono stati identificati tre dipeptidi, treoninaprolina, metionina-prolina e leucina-prolina come nuovi ACEinibitori.
Bibliografia
T. Stressler et al., Univ. of Hohenheim (p. 96-102); International Dairy Journal, vol. 30, n. 2 (2013)
