Lactobacillus helveticus ha esibito una grande biodiversità in termini di contenuto di geni della proteasi. Scopo del lavoro valutare l’attività proteolitica di due ceppi di L. helveticus ITGLH77 (PrtH2) e ITGLH1 (PrtH e PrtH2) in matrici di formaggio. Vitalità cellulare, proteolisi, autolisi dei ceppi e la capacità di allungamento dei formaggi Emmental sperimentali sono state misurate durante la maturazione.
I peptidi identificati mediante spettrometria di massa hanno mostrato profili molto diversi nei due formaggi. Indipendentemente dall’origine della caseina, il numero di peptidi differenti con più di 20 amminoacidi era maggiore nei formaggi fabbricati con il ceppo ITGLH77. L’accumulo di grandi peptidi, compresi quelli di α(s1)- e α(s2)-caseine, è risultato in accordo con la proteolisi inferiore ottenuta nei formaggi da ITGLH77, attribuibile alla presenza di una capsula di proteinasi nel ceppo di lattobacillo o al minore rilascio di peptidasi intracellulari nella fase acquosa del formaggio. In parallelo, l’elasticità è stata misurata nel tempo di maturazione.
La microscopia a scansione confocale ha evidenziato una microstruttura simile a quella della mozzarella; l’allungamento è risultato correlato con uno specifico tipo di peptide (idrofobico) e con un basso grado di proteolisi.
Bibliografia
L. Sadat-Mekmene et al., INRA, UMR1253, Science et Technologie du Lait et de l’oeuf (p. 1455-1470); Journal of Dairy Science, vol. 96, n. 3 (2013)
