La β-caseina esibisce nel latte attività chaperone-like. Lo studio ha esaminato l’effetto di piccole molecole come Arg e Gly sull’attività chaperone della β-caseina nel prevenire l’aggregazione di proteine bersaglio (insulina, α-lattoalbumina e ovotransferrina) utilizzando spettroscopia di assorbimento nel visibile, spettroscopia di fluorescenza intrinseca, dosaggio di legame dell’acido 1-anilino-8- naftalen solfonico e la spettroscopia di dicroismo circolare.
La Arg è risultata diminuire il grado di aggregazione in tutte le proteine bersaglio, mentre la Gly ha aumentato la velocità di aggregazione in insulina e α-lattoalbumina e diminuito leggermente quella in ovotransferrina. I risultati confermano la riduzione dell’attività chaperone della β-caseina contro l’aggregazione delle proteine ridotte in presenza di Arg e Gly.
L’effetto di questi additivi è risultato dipendere dalla proteina bersaglio dell’aggregazione. Oltre a ciò si è dimostrato che Arg e Gly hanno un effetto strutturale sulla β-caseina, diminuendo così la sua attività chaperone, e pertanto che sia la proteina bersaglio che il cambiamento strutturale della β-caseina giochino un ruolo critico nel diminuire l’attività protettiva della β-caseina.
Bibliografia
A. Ghahghaei e A. Karfarma, University of Sistan and Baluchestan, Zahedan (p. 177-190); Dairy science & technology, vol. 93, n. 2 (2013)
