Isolamento di BSA da siero di latte mediante cromatografia di affinità
di T. Besselink et al. Laboratory of Food Process Engineering, Wageningen University, Olanda (pp. 32-37)
È stato studiato l’adsorbimento di sieroalbumina bovina (BSA) a una resina cromatografica con immobilizzati frammenti di anticorpi Llama come ligandi di affinità. La massima capacità di adsorbimento della resina era 21.6 mg/mL con una costante di equilibrio Langmuir di 20,4 mg/mg. Usando un substrato cromatografico impaccato, è stata adsorbita BSA a partire da soluzioni di BSA pure. Il recupero si otteneva mediante desorbimento a pH 3. In esperimenti con una concentrazione iniziale di BSA di 1 mg/mL e 0,1 mg/mL, la BSA poteva essere concentrata fino a 6,9 e 7,7 mg/mL, rispettivamente. La BSA era isolata anche da siero di latte bovino filtrato contenente meno di 0,1 mg/mL BSA e in questo caso era concentrata a 7,4 mg/mL. La presenza di altre componenti nella materia prima non ha alterato la capacità di adsorbimento della resina di affinità. I risultati ottenuti indicano che utilizzando la cromatografia di affinità si può ottenere un elevato recupero unitamente a una elevata purezza di BSA.
Bibliografia
International Dairy Journal, feb. 2015, vol.41. doi:10.1016/j.idairyj.2014.09.004
