L’idrolisi digestiva di proteine casearie porta al rilascio di peptidi nel tratto intestinale dove possono esercitare una varietà di funzioni. Lo studio ha voluto caratterizzare e determinare le cinetiche di formazione di peptidi presenti nel digiuno di persone che hanno ingerito proteine di siero di latte o caseina tramite spettrometria di massa e cercare di quantificare i peptidi bioattivi. Dopo l’ingestione di caseina, nelle prime 3h sono stati rilasciati dal WP peptidi più grandi (1050-1800 kDa) mentre quelli di medie dimensioni (750- 1050 kDa) sono stati rilasciati entro le 6 ore. Un totale di 146 e 356 peptidi sono stati rilevati e sequenziati nel digiuno rispettivamente dopo l’ingestione di caseina e WP.
La β-caseina è risultata il più importante precursore di peptidi, inclusi peptidi bioattivi con varie attività. Le quantità di β-casomorfine (β-caseina 57-, 58-, 59- e 60-66) e β-caseina 108-113 rilasciate nella fase postprandiale sono risultati sufficienti per suscitare l’azione biologica di questi peptidi (rispettivamente oppioide e antiipertensiva). I risultati ottenuti sollevano la questione circa le condizioni fisiologiche alle quali questi peptidi possano esprimere la loro bioattività in esseri umani. Questo studio è stato registrato presso clinicaltrials.gov come NCT00862329.
Bibliografia
C. Gaudichon et al. (1314-1323); American Journal of Clinical Nutrition, vol. 97, n. 6 (2013)
