La chimosina è un enzima commercialmente importante nella produzione di formaggio che scinde la κ-caseina avviando il processo di coagulazione. Recentemente, è stato dimostrato che la chimosina di cammello ha proprietà enzimatiche superiori verso il latte vaccino, rispetto alla chimosina bovina. I due enzimi possiedono un alto grado di omologia ma con piccole differenze nei siti di taglio, che devono quindi essere importanti per il legame del substrato.
Erano già stati presentati modelli per il legame di un frammento di 16 aminoacidi, costituito dalla regione sensibile alla chimosina di κ-caseina bovina per entrambi gli enzimi. In questo lavoro viene presentata la scansione alanina computazionale per la mutazione di 39 residui nel substrato e l’enzima bovino, e identificare i punti caldi e i residui hot spot nell’enzima bovino rilevanti per la mutagenesi sito-specifica, con lo scopo di modificare l’affinità di legame e, a sua volta, compromettere l’efficacia catalitica dell’enzima.
Bibliografia
di J. Sørensen et al., Aarhus Univ. (p. 7949-7959); Journal of Agricultural and Food Chemistry, vol. 61, n. 33 (2013)
