Una tipica micella di caseina contiene migliaia di molecole di caseina, molte delle quali formano complessi termodinamicamente stabili con calcio fosfato amorfo. Le micelle si formano dalle caseine in alternativa alla formazione di fibrille amiloidi nel tessuto mammario con un meccanismo che non è tipico delle caseine e sottende l’azione di chaperon molecolari come le piccole proteine da shock termico. La struttura aperta della matrice proteica delle micelle di caseina è fragile e facilmente turbata da cambiamenti del suo ambiente che possono causare la segregazione di catene polipeptidiche in regioni di maggiore e di minore densità.
Per questo continua a essere estremamente impegnativo determinare in modo affidabile la struttura nativa delle micelle di caseina. Le funzioni biologiche delle caseine, come la loro attività chaperone, sono determinate dalla loro composizione e conformazione flessibile e da come le catene polipeptidiche interagiscono tra loro. Queste stesse proprietà determinano come le caseine si comportano nella produzione di molti prodotti caseari e come possono essere utilizzati quali ingredienti funzionali in altri alimenti.
Bibliografia
C. Holt et al., Univ. of Glasgow, The Univ. of Adelaide, Univ. of Wollongong e Univ. of Liège (p. 6127-6146); Journal of Dairy Science, vol. 96, n. 10 (2013)
